RTimages / Alamy
18:10 - 24.08.2021 / viihde / Findance
Jyväskylän yliopisto: Valoon reagoivan fytokromin aktiivisuus vihdoin selvitetty

Pitkäaikainen arvoitus ratkesi: tutkijat löysivät pitkään etsityn vastauksen siihen, millaiseen biokemialliseen mekanismiin perustuu yleisesti käytetyn bakteerifytokromin toiminta. Jyväskylän yliopiston tutkijoiden johtaman kansainvälisen tutkimuksen tulokset julkaistiin Nature Communications -lehdessä.

Kasvit ja bakteerit sopeutuvat jatkuvasti ympäröiviin valo-olosuhteisiin aiheuttaen muutoksia niiden kasvussa ja kehityksessä. Muutoksen välikappaleina toimivat valoon reagoivat proteiinit, valoreseptorit. Fytokromit ovat tärkeitä valoreseptoreja, jotka aistivat punaista valoa. Valo aiheuttaa fytokromissa rakennemuutoksia, jotka alkavat pienistä muutoksista sen valoa absorboivassa molekyylissä, kromoforissa.

Fytokromien toimintaperiaatteita määrittäessä, tutkijat ovat keskittyneet muutamien malliproteiinien toiminnan tutkimiseen. Yksi suosituimmista mallifytokromeista on Deinococcus radiodurans -bakteerista löytyvä DrBphP.

Vaikka DrBphP:n rakennetta ja toimintaa on tutkittu intensiivisesti vuosikymmenten ajan, sen tarkka rooli bakteereissa on jäänyt mysteeriksi.

”DrBphP:n toiminnasta saadut tulokset tarvitsevat biologisen viitekehyksen. Sitä varten on tärkeää osoittaa proteiinin biokemiallinen aktiivisuus. Tämä on ollut tutkijoiden päänvaivana jo useamman vuosikymmenen ajan”, kertoo dosentti Heikki Takala Jyväskylän yliopistosta.

”Tämä tieto toimii yhdyslinkkinä aikaisempien tutkimustulosten ja solunsisäisen signaloinnin välillä", Takala jatkaa.


Valon laukaisema aktiivisuus paljastui

Tuoreessa tutkimuksessa saatiin selville DrBphP-fytokromin biokemiallinen toimintamekanismi, jota punainen valo säätelee. Dosentti Heikki Takalan ja professori Janne Ihalaisen johtama kansainvälinen tutkimusryhmä hyödynsi tutkimuksessaan useita biokemiallisia ja rakenteellisia menetelmiä.

”Saimme selville, että DrBphP:n aktiivisuus ei ollutkaan kadonnut, vaan käänteinen tähän mennessä tunnettuihin fytokromeihin verrattuna. Tavallisesti bakteerifytokromit toimivat histidiinikinaaseina, jotka fosforyloivat kohdeproteiinejaan", kuvailee Elina Multamäki Helsingin yliopistosta.


Nyt tutkimusryhmä raportoi, että DrBphP toimii valoktivoituvan kinaasin sijaan fosfataasina, eli se irroittaa fosfaattiryhmän kohdeproteeinistaan. Lisäksi ryhmä loi kahden fytokromiproteiinin yhdistelmän, kimeeran, jossa valoa aistiva osa otettiin DrBphP-proteiinista ja biokemiallisesti aktiivinen osa erään agrobakteerin fytokromista.

”Tällä kimeeralla osoitimme, että DrBphP:n aktiivisuus pystytään kääntämään takaisin histidiinikinaasiksi vaihtamalla aktiivinen osa toiseen”, toteaa professori Janne Ihalainen Jyväskylän yliopistosta.

Tulokset olivat tutkijoiden mielestä ennalta odottamattomia.

"Ne osoittavat, että bakteerifytokromien signalointi on monipuolisempaa kuin aiemmin on luultu, mutta niiden valon aistiminen on varsin universaali ominaisuus”, sanoo Ihalainen.

Tutkimus julkaistiin Nature Communications -lehdessä 20.7.2021.